Способността на свързващата молекула на кислорода, с протеините от хема, е това, което прави разлика и в двете молекули. Хемоглобинът се нарича като тетрамерен хемопротеин, докато миоглобинът се нарича мономерен протеин. Хемоглобинът се намира систематично в цялото тяло, докато миоглобинът се намира само в мускулните тъкани.
Хемоглобинът е направен от протеинови и протетични групи и е добре известен с това, че носи кислороден пигмент. Това е най-жизненоважната част за поддържане на живота, тъй като работи за транспортиране на кислород и въглероден диоксид в тялото.
Миоглобинът работи само за мускулните клетки, като приема кислород от RBC и по-нататък го пренася до митохондриална органела от мускулни клетки. Впоследствие този кислород се използва за клетъчно дишане за създаване на енергия. В тази статия ще разгледаме забележителните точки, които диференцират хемоглобина и миоглобина.
Сравнителна диаграма
| Основа за сравнение | хемоглобин | миоглобин |
|---|---|---|
| Брой вериги | Хемоглобинът има 4 вериги от два различни типа - алфа и бета, делта, гама или епсилон (в зависимост от вида на хемоглобина). | Съдържа единични полипептидни вериги. |
| Тип структура | Тетрамер. | Мономер. |
| Обвързва | Свързва CO2, CO, NO, O2 и H +. | Завързва се с O2, плътно и здраво. |
| Тяхното присъствие | Систематично по цялото тяло. | В мускулните клетки. |
| Видове крива | Сигмоидна крива на свързване. | Хиперболична крива. |
| Също известен като | Hb. | Mb. |
| роля | Хемоглобинът се транспортира заедно с кръвта до цялото тяло и пренася кислород. | Миоглобинът доставя кислород само за мускулите, което е полезно в гладуващото време на кислород. |
| Концентрация в кръвта | Високо в RBC. | Ниска. |
Определение за хемоглобин
Хемоглобинът е протеиновите молекули на хема, които се намират в червените кръвни клетки, носейки кислород от белите дробове до тъканта на тялото и връщат въглероден диоксид от тъканта обратно в белите дробове.
Хемоглобинът има по-малък афинитет към свързващия кислород и концентрацията му е по-висока при RBC (червените кръвни клетки). Така че, когато кислородът се свързва с първата субединица на хемоглобина, той се променя в кватернерната структура на протеина и по този начин улеснява свързването на други молекули.
Трябва да има стандартно ниво на Hb в тялото, което може да варира в широки граници в зависимост от възрастта и пола на човека. Анемията е състоянието, при което нивото на Hb или червените кръвни клетки, присъстващи в кръвта, се понижава.
Структура на хемоглобина
Хемоглобинът съдържа хема група, която е протеин и се държи нековалентно . Разликата се състои в глобиновата част, която има различно разположение на аминокиселини при различни животни.
' Heme ' е централното желязо, свързано с четири пиролови пръстена. Желязото е под формата на железен йон, докато пироловите пръстени са прикрепени от метиленови мостове.
Глобин - протеиновата част, е димер на хетеродимер (алфа-бета), което означава, че четири молекули протеини са свързани, в които две алфа глобулин и други две могат да бъдат бета, делта, гама или епсилон-глобулинови вериги, което зависи от вид хемоглобин. Тази верига на глобулин съдържа съединение „порфирин“, което съдържа желязо.
Хемоглобинът (хора) се състои от две алфа и две бета субединици, където всяка алфа субединица има 144 остатъка, а бета субединицата има 146 остатъка. Помага при транспортиране на кислород в цялото тяло.
Значение на хемоглобина
- Придава цвят на кръвта.
- Хемоглобинът действа като носител за пренасяне на кислород, както и въглероден диоксид.
- Той играе роля в метаболизма на еритроцитите.
- Те действат като физиологично активни катаболити.
- Спомага за поддържане на pH.
Видове хемоглобин
- Хемоглобин А1 (Hb-A1).
- Хемоглобин А2 (Hb-A2).
- Хемоглобин А3 (Hb-A3).
- Ембрионален хемоглобин.
- Гликозилиран хемоглобин.
- Фетален хемоглобин (Hb-A1).
Определение за Myoglobin
Миоглобинът е вид протеини от хема, служещи за междуклетъчно място за съхранение на кислород. По време на лишаването на кислород, свързаният кислород, наречен оксимиоглобин, се освобождава от своята свързана форма и се използва допълнително за други метаболитни цели.
Тъй като миоглобинът има третична структура, която е лесно разтворима във вода, в която неговите характери, които са изложени на повърхността на молекулите, са хидрофилни, докато тези молекули, които са натъпкани във вътрешността на молекулата, са с хидрофобна природа. Както вече беше обсъдено, това е мономерен протеин с молекулно тегло от 16 700, което е една четвърт от този на хемоглобина.
Структура на миоглобина
Състои се от не-спирални участъци, от А до Н, който е десен буквен алфа, и 8 на брой. Въпреки че структурата на миоглобина е подобна на тази на хемоглобина.
Миоглобинът също има протеин, наречен хема, който съдържа желязо и придава червен и кафяв цвят на протеините. Той съществува във вторичната структура на протеин, имащ линейна верига от аминокиселини. Той съдържа една субединица от алфа спирали, а бета листове и наличие на водородна връзка, маркирани нейното стабилизиране.
Миоглобинът помага при транспортиране и съхраняване на кислород в мускулните клетки, което помага по време на работата на мускулите, като осигурява енергия. Свързването на кислорода е по-плътно с миоглобина, тъй като венозната кръв се комбинира по-здраво от хемоглобина.
Миоглобинът се намира най-вече в мускулите, което е полезно за организмите при недостиг на кислород. Китовете и тюлените съдържат голямо количество миоглобин. Ефективността на доставката на кислород е по-малка в сравнение с тази на хемоглобина.
Значение на миоглобина
- Миоглобинът има силен афинитет към свързване към кислорода, което го прави в състояние да го съхранява ефективно в мускулите.
- Той помага на тялото при гладуващата ситуация с кислород, особено в анаеробната ситуация.
- Пренасяйте кислород към клетките на мускулите.
- Също така, помощ при регулиране на телесната температура.
Ключови разлики между хемоглобина и миоглобина
И двете молекули имат способност за свързване с кислород, както беше обсъдено по-горе, като следващите са основните разлики.
- Хемоглобинът има четири вериги от два различни типа - алфа и бета, гама или епсилон (в зависимост от типа на хемоглобина) и прави структура на тетрамер, докато миоглобинът съдържа единична полипептидна верига, така наречена мономер, въпреки че и двете имат централния йон като желязо и лиганд на свързване като кислород.
- Хемоглобинът се свързва с O2, CO2, CO, NO, BPH и H +, докато миоглобинът се свързва само с O2.
- Той доставя хемоглобин заедно с кръвта системно по цялото тяло, докато миоглобинът доставя кислород само за мускулите .
- Хемоглобинът, който е известен също като Hb присъства в по-голямо количество в RBC, отколкото миоглобинът, известен също като Mb .
- Хемоглобинът се транспортира заедно с кръвта до всички части на тялото, също помага при транспортирането на кислород; Миоглобинът осигурява кислород само на мускулите, което е полезно, когато има много нужда от кислород от кръвта.
прилики
И двете съдържат железен съдържащ протеин като техен централен метал.
И двете са глобуларни протеини.
И двамата имат лиганд като кислород (O2).
заключение
По този начин можем да кажем, че хемоглобинът и миоглобинът са еднакво и физиологично важни, поради способността им да свързват кислород. Това бяха първите молекули, чиято триизмерна структура беше открита чрез рентгенова кристалография. Аномалиите в съставките могат да доведат до тежки заболявания и разстройства.
Хемоглобинът и миоглобинът се различават по афинитета на свързване с кислорода. Но техният централен метален йон е същият, заедно със същите молекули, свързващи лиганда. И двете са важни за тялото, тъй като без тях човек не може да си представи живота
Няма свързани публикации.
