Препоръчано, 2021

Избор На Редактора

Разлика между хемоглобина и миоглобина

Способността на свързващата молекула на кислорода, с протеините от хема, е това, което прави разлика и в двете молекули. Хемоглобинът се нарича като тетрамерен хемопротеин, докато миоглобинът се нарича мономерен протеин. Хемоглобинът се намира систематично в цялото тяло, докато миоглобинът се намира само в мускулните тъкани.

Хемоглобинът е направен от протеинови и протетични групи и е добре известен с това, че носи кислороден пигмент. Това е най-жизненоважната част за поддържане на живота, тъй като работи за транспортиране на кислород и въглероден диоксид в тялото.

Миоглобинът работи само за мускулните клетки, като приема кислород от RBC и по-нататък го пренася до митохондриална органела от мускулни клетки. Впоследствие този кислород се използва за клетъчно дишане за създаване на енергия. В тази статия ще разгледаме забележителните точки, които диференцират хемоглобина и миоглобина.

Сравнителна диаграма

Основа за сравнениехемоглобинмиоглобин
Брой веригиХемоглобинът има 4 вериги от два различни типа - алфа и бета, делта, гама или епсилон (в зависимост от вида на хемоглобина).Съдържа единични полипептидни вериги.
Тип структураТетрамер.Мономер.
ОбвързваСвързва CO2, CO, NO, O2 и H +.Завързва се с O2, плътно и здраво.
Тяхното присъствиеСистематично по цялото тяло.В мускулните клетки.
Видове криваСигмоидна крива на свързване.Хиперболична крива.
Също известен катоHb.
Mb.
роляХемоглобинът се транспортира заедно с кръвта до цялото тяло и пренася кислород.Миоглобинът доставя кислород само за мускулите, което е полезно в гладуващото време на кислород.
Концентрация в кръвтаВисоко в RBC.Ниска.

Определение за хемоглобин

Хемоглобинът е протеиновите молекули на хема, които се намират в червените кръвни клетки, носейки кислород от белите дробове до тъканта на тялото и връщат въглероден диоксид от тъканта обратно в белите дробове.

Хемоглобинът има по-малък афинитет към свързващия кислород и концентрацията му е по-висока при RBC (червените кръвни клетки). Така че, когато кислородът се свързва с първата субединица на хемоглобина, той се променя в кватернерната структура на протеина и по този начин улеснява свързването на други молекули.

Трябва да има стандартно ниво на Hb в тялото, което може да варира в широки граници в зависимост от възрастта и пола на човека. Анемията е състоянието, при което нивото на Hb или червените кръвни клетки, присъстващи в кръвта, се понижава.

Структура на хемоглобина

Хемоглобинът съдържа хема група, която е протеин и се държи нековалентно . Разликата се състои в глобиновата част, която има различно разположение на аминокиселини при различни животни.

' Heme ' е централното желязо, свързано с четири пиролови пръстена. Желязото е под формата на железен йон, докато пироловите пръстени са прикрепени от метиленови мостове.

Глобин - протеиновата част, е димер на хетеродимер (алфа-бета), което означава, че четири молекули протеини са свързани, в които две алфа глобулин и други две могат да бъдат бета, делта, гама или епсилон-глобулинови вериги, което зависи от вид хемоглобин. Тази верига на глобулин съдържа съединение „порфирин“, което съдържа желязо.

Хемоглобинът (хора) се състои от две алфа и две бета субединици, където всяка алфа субединица има 144 остатъка, а бета субединицата има 146 остатъка. Помага при транспортиране на кислород в цялото тяло.

Значение на хемоглобина

  • Придава цвят на кръвта.
  • Хемоглобинът действа като носител за пренасяне на кислород, както и въглероден диоксид.
  • Той играе роля в метаболизма на еритроцитите.
  • Те действат като физиологично активни катаболити.
  • Спомага за поддържане на pH.

Видове хемоглобин

  • Хемоглобин А1 (Hb-A1).
  • Хемоглобин А2 (Hb-A2).
  • Хемоглобин А3 (Hb-A3).
  • Ембрионален хемоглобин.
  • Гликозилиран хемоглобин.
  • Фетален хемоглобин (Hb-A1).

Определение за Myoglobin

Миоглобинът е вид протеини от хема, служещи за междуклетъчно място за съхранение на кислород. По време на лишаването на кислород, свързаният кислород, наречен оксимиоглобин, се освобождава от своята свързана форма и се използва допълнително за други метаболитни цели.

Тъй като миоглобинът има третична структура, която е лесно разтворима във вода, в която неговите характери, които са изложени на повърхността на молекулите, са хидрофилни, докато тези молекули, които са натъпкани във вътрешността на молекулата, са с хидрофобна природа. Както вече беше обсъдено, това е мономерен протеин с молекулно тегло от 16 700, което е една четвърт от този на хемоглобина.

Структура на миоглобина

Състои се от не-спирални участъци, от А до Н, който е десен буквен алфа, и 8 на брой. Въпреки че структурата на миоглобина е подобна на тази на хемоглобина.

Миоглобинът също има протеин, наречен хема, който съдържа желязо и придава червен и кафяв цвят на протеините. Той съществува във вторичната структура на протеин, имащ линейна верига от аминокиселини. Той съдържа една субединица от алфа спирали, а бета листове и наличие на водородна връзка, маркирани нейното стабилизиране.

Миоглобинът помага при транспортиране и съхраняване на кислород в мускулните клетки, което помага по време на работата на мускулите, като осигурява енергия. Свързването на кислорода е по-плътно с миоглобина, тъй като венозната кръв се комбинира по-здраво от хемоглобина.

Миоглобинът се намира най-вече в мускулите, което е полезно за организмите при недостиг на кислород. Китовете и тюлените съдържат голямо количество миоглобин. Ефективността на доставката на кислород е по-малка в сравнение с тази на хемоглобина.

Значение на миоглобина

  • Миоглобинът има силен афинитет към свързване към кислорода, което го прави в състояние да го съхранява ефективно в мускулите.
  • Той помага на тялото при гладуващата ситуация с кислород, особено в анаеробната ситуация.
  • Пренасяйте кислород към клетките на мускулите.
  • Също така, помощ при регулиране на телесната температура.

Ключови разлики между хемоглобина и миоглобина

И двете молекули имат способност за свързване с кислород, както беше обсъдено по-горе, като следващите са основните разлики.

  1. Хемоглобинът има четири вериги от два различни типа - алфа и бета, гама или епсилон (в зависимост от типа на хемоглобина) и прави структура на тетрамер, докато миоглобинът съдържа единична полипептидна верига, така наречена мономер, въпреки че и двете имат централния йон като желязо и лиганд на свързване като кислород.
  2. Хемоглобинът се свързва с O2, CO2, CO, NO, BPH и H +, докато миоглобинът се свързва само с O2.
  3. Той доставя хемоглобин заедно с кръвта системно по цялото тяло, докато миоглобинът доставя кислород само за мускулите .
  4. Хемоглобинът, който е известен също като Hb присъства в по-голямо количество в RBC, отколкото миоглобинът, известен също като Mb .
  5. Хемоглобинът се транспортира заедно с кръвта до всички части на тялото, също помага при транспортирането на кислород; Миоглобинът осигурява кислород само на мускулите, което е полезно, когато има много нужда от кислород от кръвта.

прилики

И двете съдържат железен съдържащ протеин като техен централен метал.
И двете са глобуларни протеини.
И двамата имат лиганд като кислород (O2).

заключение

По този начин можем да кажем, че хемоглобинът и миоглобинът са еднакво и физиологично важни, поради способността им да свързват кислород. Това бяха първите молекули, чиято триизмерна структура беше открита чрез рентгенова кристалография. Аномалиите в съставките могат да доведат до тежки заболявания и разстройства.

Хемоглобинът и миоглобинът се различават по афинитета на свързване с кислорода. Но техният централен метален йон е същият, заедно със същите молекули, свързващи лиганда. И двете са важни за тялото, тъй като без тях човек не може да си представи живота

Няма свързани публикации.

Top